Nel primo anno del mio dottorato di ricerca, abbiamo studiato l'interazione tra la caratteristica degli aggregati proteici e la composizione e l'organizzazione della membrana come fattore chiave nella citotossicità degli aggregati amiloidi. abbiamo usato un protocollo sviluppato per la preparazione dei Bilayers Lipidici Supportati (SLB) privi di difetti con la coesistenza di fasi lipidiche sia fluide che in gel. In particolare, abbiamo impiegato due diverse miscele di lipidi, imitando la composizione sia del foglietto esterno che interno delle membrane cellulari neuronali. Tra tutte le possibili malattie da misfolding proteico, ci siamo concentrati sul morbo di Parkinson (PD). Abbiamo trovato che l'interazione con l'alfa-sinucleina, il principale peptide coinvolto in PD, ha indotto danni significativi in SLBs con diversi gradi nelle due miscele lipidiche studiate. Attualmente, stiamo per eseguire registrazioni AFM-STED correlative per studiare il meccanismo molecolare delle malattie proteiche mal piegate e la formazione di aggregati amiloidi. In particolare, vogliamo studiare l'aggregazione in vitro dei peptidi dell'amiloide alfa-sinucleina.