Microscopia a forza atomica di aggregati proteici patologici

Nel laboratorio di Biofisica del Dipartimento di Fisica (prof. A. Relini) sono state caratterizzate mediante microscopia a forza atomica le fibrille formate da una nuova proteina associata ad una patologia da aggregazione proteica. Si tratta di una variante dell’apolipoproteina C-III, una proteina normalmente coinvolta nel trasporto dei trigliceridi e del colesterolo, che nella forma mutata dà luogo ad una patologia renale con depositi proteici fibrillari di tipo amiloide. Le immagini ottenute hanno contribuito ad uno studio interdisciplinare che ha coinvolto, tra gli altri, il Centre for Amyloidosis, University College London, l’Università di Pavia e l’Université Paris-Descartes. Partendo da una patologia presente in una famiglia francese, questo studio ha identificato la variante proteica coinvolta e ha mostrato che la mutazione influenza fortemente la stabilità strutturale della proteina, dando luogo alla formazione di aggregati fibrillari in condizioni fisiologiche. Un aspetto interessante è che i pazienti con questa mutazione sono esposti a problemi renali, ma risultano protetti dal rischio cardiovascolare. Questi risultati sono stati pubblicati sulla rivista Nature Communications.

Valleix, S. et al. D25V apolipoprotein C-III variant causes dominant hereditary systemic amyloidosis and confers cardiovascular protective lipoprotein profile. Nat. Commun. 7:10353 doi: 10.1038/ncomms10353 (2016).