Struttura 3D delle proteine

Struttura 3d delle proteine

L’attività di questa linea di ricerca consiste nella determinazione e nell’analisi della struttura 3D di proteine e dei loro complessi con substrati e/o inibitori mediante tecniche di diffrazione di raggi X su monocristalli o mediante tecniche di Small Angle X-ray Scattering (SAXS) in soluzione. I cristalli proteici sono fatti crescere in un laboratorio specificatamente attrezzato del Dipartimento di Fisica.

Gli esperimenti di diffrazione di raggi X su monocristalli vengono solitamente svolti all’European Synchrotron Radiation Facility (ESRF) di Grenoble (Francia), mentre gli esperimenti SAXS vengono svolti al sincrotrone DESY di Amburgo (Germania). I dati vengono poi analizzati con appositi programmi software presso il Dipartimento di Fisica. Attualmente i principali progetti di ricerca sono focalizzati sulla determinazione di strutture 3D ad alta risoluzione di emoproteine che possiedano un fold globinico modificato rispetto a quello “classico”, pur mantenendo inalterate le loro proprietà di legame/trasporto di molecole biatomiche (O2, CO, NO).

Per quanto riguarda gli esperimenti SAXS, la ricerca è rivolta alla determinazione della struttura, a bassa risoluzione, dei primi stadi di aggregazione di proteine che formano fibrille amiloidi.

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