Misfolding proteico e aggregazione amiloide

Biofisica dell’aggregazione amiloide

Le fibrille amiloidi sono aggregati proteici del diametro di pochi nanometri e lunghezza dell’ordine del micrometro. La loro formazione è solitamente conseguente ad un errato ripiegamento, o misfolding, della catena polipeptidica. Gli aggregati amiloidi sono associati a diverse gravi patologie, tra cui le malattie di Alzheimer e di Parkinson. Non è ancora chiaro quali stadi del processo di aggregazione siano dannosi per le cellule e attraverso quali meccanismi. Inoltre le fibrille sono un materiale potenzialmente interessante per la costruzione di nanofili o altri dispositivi nanostrutturati.

Lo scopo della nostra attività di ricerca è comprendere i meccanismi molecolari del processo di aggregazione e i fattori che lo influenzano, caratterizzando le proprietà fisiche degli aggregati attraverso tecniche come la microscopia e la spettroscopia a scansione di sonda, la spettroscopia in fluorescenza, la diffusione della luce, la diffusione di raggi X a piccolo angolo. Con questo approccio siamo anche in grado di studiare gli effetti di agenti anti-amiloidogenici. Dall’interazione degli aggregati con membrane modello come film di Langmuir, doppi strati lipidici su supporto solido e liposomi si possono ottenere informazioni sui meccanismi di destabilizzazione della membrana da parte degli aggregati proteici.

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